免疫球蛋白immunoglobulin,简写Ig ．为具有作为抗体分子结构的蛋白质之总称。抗体可根据其与抗原的特异结合性给下定义，而免疫球蛋白即使未知抗体活性，也可根据其物理化学性质与既知的抗体基本相同的事实给予定义。
为准确描述抗体球蛋白的性质，在60年代提出将具有抗体活性的球蛋白称免疫球蛋白分子。γ－球蛋白则改称为IgG，β2Μ称IgM、β2A 称IgA。此后又发现IgE/IgD。现在血清中已发现5类免疫球蛋白。
免疫球蛋白是机体受抗原（如病原体）刺激后产生的，其主要作用是与抗原起免疫反应，生成抗原-抗体复合物，从而阻断病原体对机体的危害，使病原体失去致病作用。另一方面，免疫球蛋白有时也有致病作用。
人的免疫球蛋白可分为五种类型。由于每一类型是各式各样抗体的集合，所以即使种类不同，也有特异性共同的抗体。又尽管属于同一类型的免疫球蛋白，基于其与抗原起反应的特异性而在部分的结构上有所差异。因此免疫球蛋白是非常多种类（推定有1万种以上）的蛋白质混合物。
免疫球蛋白存在于八目鳗以上的所有脊椎动物的血清或体液中。在人的每毫升血清中约含18毫克。是否所有免疫球蛋白都作为抗体执行其机能尚未能阐明；但认为它们全部由形成抗体的淋巴系细胞所产生大概是不会错的。
如图及表所示，无论哪种类型免疫球蛋白的基本结构都是相同的。两条L链（light chain）和两条H链（heavy chain）以S－S键合连接起来，但H链的分子量及S-S键合数等在各类型或亚类是不同的。
免疫球蛋白的种类，根据H链来划分。就是说，补体结合性、细胞附着性和胎盘通过性等生物学活性因H链的Fc部分（可结晶部分=crystallizable fragment）的性质而异。L链有K链和λ链，分子量均约为22，000。无论哪种类型都有具κ链和具λ链的，一个分子各有其中一方的两条，没有双方同时具备的。人的lgG分子约60％为κ型，约40％为λ型（参照附表）。
根据骨髓瘤蛋白质的氨基酸排列的研究，一般认为，L链及H链从N末端起约110个氨基酸（L链的约1/2长度）的排列，是按照抗原待异性而有部分差异的排列方式进行的。这部分称为可变区（variable region），可以认为，L链及H链双方的可变区参与着抗原特异性的决定。各种免疫球蛋白的性质，各有如下差异。
（1）IgG：在两栖类以上的高等动物，这是主要的免疫球蛋白，在人体约占免疫球蛋白的70％；但在鱼类则缺如；分子量约15万，其生物学特性因动物种类及IgG中的亚类而异。在人可分为IgG1，IgG2，IgG3，IgG4，随着各别结构的少许差异，性质也变得不同。例如IgG’就不同补体结合。又IgG2在豚鼠不能引起被动皮肤过敏症反应，在人来说IgG是胎盘通过性的。
（2）IgA：是外分泌液中的主要免疫球蛋白，对粘膜表面的防止感染起作用。多见于唾液、鼻涕、肠及气管的分泌液或初乳中
